Covid 感染是由空氣傳播的冠狀病毒 （SARS-CoV-2） 及其突變體引起的。病毒對宿主細(xì)胞的侵襲主要是通過病毒附著在宿主上皮細(xì)胞中的血管緊張素（Ang）轉(zhuǎn)換酶（ACE2）上，在病毒感染期間，三聚體S蛋白被裂解成S1和S2亞基，其中S1亞基包含受體結(jié)合域（RBD），其直接與ACE的肽酶結(jié)構(gòu)域結(jié)合。因此，更好地了解S1和ACE2之間的結(jié)合相互作用是開發(fā)抗病物的關(guān)鍵。

     SPR與膜蛋白的動力學(xué)相互作用研究通常需要從宿主細(xì)胞環(huán)境中分離和純化它們。通過將具有His標(biāo)簽和Avi標(biāo)簽的分離ACE2固定于芯片表面用于與SARS-CoV-2 S1蛋白的動力學(xué)結(jié)合相互作用研究，結(jié)果與已發(fā)表的文獻(xiàn)吻合良好。然而，提取或重組受體的構(gòu)象可能與膜環(huán)境中相同受體的構(gòu)象不同。這些改變會影響受體的自然功能和結(jié)合行為。因此，膜蛋白在其自然環(huán)境中的結(jié)合親和力和動力學(xué)參數(shù)的測量可能更準(zhǔn)確。 使用 SPRm儀器測量 S1 蛋白與 HEK 293 細(xì)胞上 ACE2受體的相互作用。為此，接種HEK 293細(xì)胞并使其粘附在傳感器芯片表面。細(xì)胞固定后，將六種S1蛋白溶液（12.00、19.25、38.50、77.00、154.00和192.50 nM）連續(xù)注射暴露于細(xì)胞中。根據(jù)統(tǒng)計分析，S1與重組ACE2受體的動力學(xué)相互作用表現(xiàn)出1.10nM的親和力，而基于天然細(xì)胞的環(huán)境表現(xiàn)出較弱的5.0 nM親和力。